1.- ¿Que son las enzimas?

Las enzimas son catalizadores biológicos que permiten que las reacciones metabólicas ocurran a gran velocidad en condiciones compatibles con la vida.

2.- ¿De acuerdo a su tipo reacción como se clasifican las enzimas?

Las enzimas pertenecen a seis grupos que aparecen a continuación:

1. Oxidoreductasas, actúan en reacciones de oxidoreducción y se las llama también deshidrogenasas.

2. Transferasas, transfieren grupos funcionales de un compuesto a otro. Las quinasas representan un

grupo especializado que transfiere grupos fosfato.

3. Hidrolasas, rompen un enlace adicionando una molécula de agua.

4. Liasas, rompen enlaces por mecanismos distintos a la hidrólisis o la oxidación. Las decarboxilasas y

aldolasas son ejemplos de liasas.

5. Isomerasas, catalizan reacciones de interconversión de isómeros.

6. Ligasas, unen moléculas utilizando energía proveniente del ATP. También se llaman sintetasas.

3.- ¿Que estudia la cinética enzimática?

Estudia las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas y su variación frente a cambios de parámetros experimentales.

4.- ¿A que corresponde la velocidad de una reacción química?

Corresponde al número de moléculas de reactivo(s) que se convierten en producto(s) por unidad de tiempo y depende de la concentración de los compuestos incluidos en el proceso y de la constante de velocidad que es una característica de la reacción.

5.- ¿Qué nombre recibe la energía que hace una diferencia entre la energía de los reactivos y la del estado de transición?

Recibe el nombre de energía libre de activación

6.-  ¿Por quienes fue de desarrollado el método mas antiguo utilizado de la enzimología?

Fue desarrollado por Leonor Michaelis y Maud Menten

7.- ¿Que catalizan las enzimas alostéricas?

Catalizan pasos ubicados al principio de la vía o en puntos de ramificación de la misma y su actividad está modulada por la unión de moléculas fisiológicamente importantes que se conocen como efectores o moduladores.

8.- ¿Qué es el centro activo de los enzimas?

Es una cavidad existente en la superficie del enzima que está forrada interiormente por una serie de restos de aminoácidos. Por regla general los aminoácidos que forman parte del centro activo no se encuentran contiguos en la cadena polipeptídica, sino ocupando posiciones a veces muy alejadas en la misma.

9.-  ¿Además de los catalizadores muy eficaces que presentan los enzimas y que son capaces de inducir?

Un alto grado de especificidad química, es decir, son capaces de inducir la transformación de un sólo tipo de moléculas y no de otros que también se encuentran presentes en el medio de reacción.

10.- ¿Qué relación existe en entre un enzima y un sustrato?

Es un caso particular de un fenómeno más amplio: la relación entre las proteínas y sus respectivos ligados. Aunque hemos introducido alguna salvedad sobre el particular (el enzima no es exactamente complementario con el sustrato sino más bien con el estado de transición), podemos afirmar que entre el enzima y su sustrato se da un acoplamiento espacial (el sustrato "encaja" en el centro activo del enzima) y químico (ambos poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones débiles entre sí).

11.- ¿De acuerdo a que interactúan los enzimas?

Actúan de acuerdo con los mismos principios generales que los demás catalizadores: aumentan la velocidad de las reacciones químicas combinándose transitoriamente con los reactivos de manera que estos alcanzan un estado de transición con una energía de activación menor que el de la reacción no catalizada.

12.- ¿Qué es  Cofactores?

Algunos enzinas necesitan para llevar a cabo su actividad catalítica de la concurrencia de una o más sustancias de naturaleza no proteica que recibe el  nombre de Confactores.

13.- Existen dos tipos de Cofactores enzimatícos cuales son?

Son dos los Iones y los Coenzimas.